Cinética alosterica, sitio activo y sitio alosterico | Baamboozle - Baamboozle

Sus características incluyen: disminuye o detiene la actividad enzimática, importancia farmacológica, regulación de las vías metabólicas, como ejemplos (ácido acetilsalicílico, __________ de la proteasa) y cuentan con mecanismos de ________

Inhibidores.

Teoría en la que la enzima puede recibir a sus sustratos y cofactores en un orden determinado pero modifican su estructura.

Teoría Mano - Guante(ajuste inducido)

Menciona 5 características sobre las Isoenzimas:

Formas moleculares diferentes de una misma enzima, codificadas por genes diferentes, distribución tisular, adaptación a diferentes condiciones y como ejemplo (_

Si la unión del sustrato favorece la unión de más sustrato es un efecto alostérico de tipo:

Homotrópico.

¿Cuáles son los dos estados conformacionales de las enzimas alostéricas?

Estado T y Estado R.

¿Cuáles son los dos tipos de moduladores de enzimas alostéricas? según la retroalimentación

Positivos y negativos.

¿Cuál es el otro sitio de unión que tiene una enzima alostérica?

Sitio catalítico

Características como lo son: forma inactiva de una enzima, activación por proteólisis, ejemplos (pepsinógeno, tripsinógeno), control de la actividad enzimática e importancia en la digestión; pertenecen al concepto de:

Proenzima.

¿Qué tipo de curva de velocidad de reacción es característica de las enzimas alostéricas?

Curva sigmoidea.

Comparte 5 características sobre los Moduladores:

Altera la actividad enzimática, efecto alostérico, regulación fina, como ejemplos (hormonas, neurotransmisores) y de gran importancia en la señalización celular

Entre sus características se encuentran los siguientes puntos: aumenta la actividad enzimática, iones metálicos, efecto alostérico, regulación enzimática y un ejemplo es el calcio:

Activador

¿Cuál es el nombre del modelo enzimático donde la estructura del sustrato se complementa con el centro activo en base a su forma?

Teoría clásica llave cerradura

¿Qué significa que una enzima alostérica sea multimerica?

Significa que es una enzima con varias subunidades y por eso tienen múltiples sitios alostéricos

Comparte 5 características sobre el Grupo Prostético:

Molécula orgánica o inorgánica, no proteico, parte integral de la enzima, ejemplos (grupo hemo, pirofosfato de tiamina) y de función específica.

Características como lo son: Parte proteica de una enzima, inactiva por sí sola, especificidad, formación de la holoenzima y ejemplo (__________de la lactasa); pertenecen al concepto de:

Apoenzima

Características como lo son: Molécula orgánica no proteica, unión temporal, regeneración, derivadas de vitaminas y ejemplos (NADH, FADH2, coenzima A); pertenecen al término de:

Coenzima.

Comparte 5 características sobre el Sustrato:

Molécula reactiva/Especificidad/Transformación/Complejo enzima-sustrato/Limitante de velocidad.

Comparte 5 características sobre las Enzimas:

Especificidad/Catalizador biológico/Naturaleza proteica/Influencia ambiental/Reutilización.

Molécula que disminuye o bloquea la actividad de una enzima.

Inhibidor.

¿Qué es una Isoenzima?

Diferentes formas de una enzima que catalizan la misma reacción química, pero tienen ligeras variaciones en su secuencia de aminoácidos y propiedades.

El concepto Proenzima se define como:

Forma inactiva de una enzima que equiere una modificación química, como la ruptura de un enlace peptídico, para convertirse en su forma activa.

La actividad de algunas enzimas se modula mediante la unión de uno o más li-gandos denominados.

Moduladores.

En la regulación positiva, las proteínas reguladoras se denominan.

Activadores.

Define lo que es un Grupo:

Molécula no proteica que está fuertemente unida a una enzima y es esencial para su actividad.

Tipo de enzimas que requieren un componente adicional, la porción proteica se denomina:

Apoenzima.

¿Para qué son necesarias las coenzimas?

Son necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.

Interacciona con el centro activo de la enzima y se forma un complejo enzima-sustrato.

El sustrato.

Catalizan las reacciones mediante la formación de un complejo enzima-sustrato que estabiliza el estado de transición.

Enzimas.

Qué es la cinética alosterica

La cinética alostérica se refiere al comportamiento de ciertas enzimas o proteínas cuya actividad es modulada por la unión de moléculas en sitios específicos

¿Cómo se clasifican los moduladores (sitio alosterico, según su capacidad de aumentar o disminuir su actv enzimática?

Inhibidores y activadores

¿En que consiste la modulación de la actvi. enzimática? (sitio alostérico)

Consiste en el sitio activo sea más accesible (activación alostérica) o menos accesible (inhibición alostérica) al sustrato

¿Qué es sitio activo ?

es la región de la enzima donde ocurre la union del complejo enzima-sustrato. es una cadena lateral de Aminoácidos con un número y secuencia predeterminada

¿Qué es el sitio alostérico ?

es una región distinta del sitio activo, donde se unen moléculas reguladoras (efectores alostéricos). Estas moléculas pueden ser activadores o inhibidores

El sustrato se une al sitio activo mediante enlaces de tipo:

enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas

Es una característica del sitio activo, el cual tiene una forma y una composición química específica que le permite unirse de manera selectiva con uno o más sustratos . Ejem: Modelo llave y cerradura

Especificidad